IMRAM

Institute of Multidisciplinary Research for Advanced Materials, Tohoku University

東北大学
多元物質科学研究所

LAST UPDATE 2021/05/01

  • 研究者氏名
    Researcher Name

    松井敏高　Toshitaka MATSUI
    准教授　Associate Professor

  • 所属
    Professional Affiliation

    東北大学多元物質科学研究所
    Institute of Multidisciplinary Research for Advanced Materials, Tohoku University

    有機・生命科学研究部門　細胞機能分子化学研究分野
    Division of Organic- and Bio-materials Research, Cell functional molecular chemistry

  • 研究キーワード
    Research Keywords

    生物無機化学
    金属タンパク質
    酵素反応機構
    新規酵素反応
    Bioinorganic chemistry
    Metalloproteins
    Reaction mechanism
    Exploration of novel enzymatic reactions
研究テーマ
Research Subject
新機能探索を指向した金属タンパク質のメカニズム解明
Structure-function relationships and novel reactions of metalloproteins

研究の背景 Background

タンパク質の反応および構造の解明は、様々な生命現象の本質的な理解に重要なだけでなく、新たな触媒や薬剤の開発などにも応用されます。さらに詳細な反応情報に基づけば、タンパク質の未知機能を合理的に探索することも可能となり、生物学的な研究からは見つけづらい、タンパク質の新たな生理機能の発見にもつながると期待されます。

Elucidation of structure-function relationships of proteins are critical for understanding various biological phenomena as well as development of new drugs and bio-inspired catalysts. The detailed information of the target proteins would also enable us to discover their new reactions, and thus new physiological functions, with rational strategy.

研究の目標 Outcome

金属タンパク質を主なターゲットとして、精密反応解析・分光測定・X線結晶構造解析などの手法を駆使して、その“仕組み”の本質的な解明に挑んでいます。さらに“小分子による反応変調”などを利用して発見した未知反応について、細胞レベルでの機能解析も行うことで、新たな生理機能の発見・提案も目指しています。

Structures and functions of physiologically important proteins, namely metalloproteins, are investigated in detail by utilizing the power of advanced techniques including detailed reaction analysis, spectroscopic measurements, and X-ray crystallography. Newly found biochemical reactions are characterized at molecular and cellular levels to explore their novel mechanism and physiological significance.

研究図Research Figure

Fig.2. ENDOR spectrum of a reactive FeOOH intermediate and crystal structure of ferric HmuO Fig.1. Structures and reaction mechanisms of proteins are supposed to be optimized for their functions Fig.3. Novel heme catabolites (purple) of MhuD, a heme-degrading enzyme from Mycobacterium tuberculosis

文献 / Publications

Arch. Biochem. Biophys. 565, 25 (2015). 生物物理 54, 104 (2014). J. Biol. Chem. 288, 10101 (2013). Biochemistry 52, 3025 (2013).

研究者HP